Biologie

Forschungserfolg für das PSI

Forscher des PSI waren im kalifornischen Stanford mit einem internationalen Team dem Augenlicht und der Fotosynthese auf der Spur. Nun sind weitere Tests an einem neuen Röntgenlaser am PSI geplant.

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Für ihre Aufnahmen reisten die PSI-Forscher nach Kalifornien zum Freie-Elektronen-Röntgenlaser LCLS in Stanford. Künftig können sie solche Filme direkt am PSI mit der neu in Betrieb genommenen Anlage «SwissFel» im Würenlinger Wald realisieren

Für ihre Aufnahmen reisten die PSI-Forscher nach Kalifornien zum Freie-Elektronen-Röntgenlaser LCLS in Stanford. Künftig können sie solche Filme direkt am PSI mit der neu in Betrieb genommenen Anlage «SwissFel» im Würenlinger Wald realisieren

Michael Hunziker

Mithilfe eines Röntgenlasers hat ein Team unter Leitung von Forschenden des Paul-Scherrer-Instituts (PSI) einen der schnellsten Prozesse in der Biologie aufgezeichnet, wie das Institut mitteilt. Der dabei erzeugte molekulare Film enthüllt, wie der Lichtsensor «Retinal» in einem Proteinmolekül aktiviert wird. Solche Reaktionen kommen in zahlreichen Organismen vor, die den Informations- oder Energiegehalt von Licht nutzen – sie ermöglichen bestimmten Bakterien die Energiegewinnung durch Fotosynthese, stehen bei Mensch und Tier am Anfang des Sehprozesses und steuern die Anpassung an den Tag-Nacht-Rhythmus.

Wichtig für Mensch und Tier

Der Film zeigt erstmals, wie ein Protein die Reaktion des eingebetteten Lichtsensors effizient steuert. Die Aufnahmen, die jetzt im Wissenschaftsmagazin «Science» veröffentlicht wurden, gelangen am Freie-Elektronen-Röntgenlaser LCLS im kalifornischen Stanford. Nun sind weitere Untersuchungen am «SwissFel», dem neuen Freie-Elektronen-Röntgenlaser am PSI, geplant. Neben den Wissenschaftlern aus der Schweiz waren Forschende aus Japan, den USA, Deutschland, Israel und Schweden beteiligt. Das Molekül «Retinal» ist eine Form von Vitamin A und von zentraler Bedeutung für Menschen, Tiere, bestimmte Algen und viele Bakterien. In der Netzhaut des menschlichen Auges stösst «Retinal» den Sehvorgang an, wenn es unter Lichteinfluss seine Form verändert.

In ähnlicher Form nutzen auch manche Bakterien diese Reaktion, um Protonen oder Ionen durch die Zellmembran zu pumpen. Wie in einem alpinen Speicherkraftwerk kann die Lichtenergie dabei gespeichert werden, sodass sie bei Bedarf als biologischer Treibstoff zur Verfügung steht.

Erste Schnappschüsse

Die von den Proteinen gelenkte Reaktion des «Retinals» zählt zu den schnellsten biologischen Prozessen und geschieht innerhalb von 500 Femtosekunden (eine Femtosekunde ist ein Millionstel einer Milliardstelsekunde). «Das ist ungefähr eine Billion Mal schneller als ein Wimpernschlag», sagt Jörg Standfuss, der die Gruppe für zeitaufgelöste Kristallografie im Bereich Biologie und Chemie am PSI leitet.

Was dabei auf Ebene der Atome passiert, haben Forscher des PSI nun erstmals in 20 Schnappschüssen festgehalten und diese zu einem molekularen Film zusammengestellt. «So schnell und so genau hat noch niemand ein Retinalprotein gemessen. Das ist Weltrekord», sagt Jörg Standfuss, der die Studie geleitet hat. «Proteine gleichen Fabriken, in denen chemische Reaktionen besonders effizient ablaufen», erklärt Standfuss.

Neben der Reaktion des «Retinals» konnten die Forscher zudem Protein-Beben nachweisen, die theoretisch vorhergesagt wurden. Überschüssige Energie wird offenbar nicht in Form von Wärme, sondern in Vibrationen des Proteins freigesetzt.

Würenlingen statt Stanford

Für ihre Aufnahmen reisten die PSI-Forscher nach Kalifornien zum Freie-Elektronen-Röntgenlaser LCLS in Stanford. Künftig können sie solche Filme direkt am PSI mit der neu in Betrieb genommenen Anlage «SwissFel» im Würenlinger Wald realisieren. Bei solchen Untersuchungen wird die Probe mit extrem kurzen und intensiven Blitzen aus Röntgenlicht in Laserqualität durchleuchtet.

Die Röntgenstrahlen werden durch die Probe in verschiedene Richtungen abgelenkt und erzeugen Beugungsmuster, aus denen sich die ursprüngliche Struktur berechnen lässt. Als Proben verwenden die Forscher winzige Kristalle, in denen das Bacteriorhodopsin in einem geordneten Zustand dicht gepackt ist. Nach der Untersuchung des Bacteriorhodopsins wollen die PSI-Forscher mit dem «SwissFel» das «Retinal» im Rhodopsin in unseren Augen untersuchen.

Ähnliche Retinalproteine lassen sich aber auch in Nervenzellen künstlich einbauen, sodass es möglich wird, Nervenzellen mit Licht gezielt zu aktivieren und deren Funktion zu erforschen. «Mit diesen Retinal-Proteinen kann man dann eine beliebige Region im Gehirn mithilfe von Licht aktivieren», erklärt Jörg Standfuss ein Ziel des neuen Fachgebiets, Optogenetik genannt. Messungen mit dem «SwissFel» sollen dazu beitragen, Anwendungen der Optogenetik zu verbessern. (AZ)